Badania stabilności w czasie i pod wpływem pola elektromagnetycznego roztworów komponentu sieciującego warstw receptorowych biosensorów

pol Article in Polish DOI: 10.14313/PAR_234/71

send Aleksandra Kłos-Witkowska *, Vasyl Martsenyuk *, Andriy Sverstiuk ** * Wydział Budowy Maszyn i Informatyki, Katedra Informatyki i Automatyki, Akademia Techniczno-Humanistyczna w Bielsku-Białej ** Ternopil State Medical University, Ternopil 46001, Ukraina

Download Article

Streszczenie

W prezentowanej pracy zostały przedstawione wyniki badań stabilności w czasie i pod wpływem czynnika (promieniowanie elektromagnetyczne o długości fali λ = 660 nm) komponentu sieciującego warstw receptorowych biosensorów. Wykazano przyspieszone zmiany konformacyjne (przyspieszoną denaturację) pod wpływem czynnika zewnętrznego. Zauważono, że w badanym czasie (12 dni) największe zmiany stabilności następują między czwartym a ósmym dniem. 

Słowa kluczowe

biosensor, stabilność, warstwa receptorowa

Stability Studies over Time and Under the Influence of Electromagnetic Field on Cross Linking Component Solution of Biosensor Receptor Layers

Abstract

The manuscript presents the research on stability over time and under the influence of the factor (electromagnetic radiation with wavelength λ = 660 nm) on  crosslinking component of biosensor receptor layers. Accelerated conformational changes (fast denaturization) under the influence of an external factor have been shown. It was noticed that in the examined time (12 days) the biggest changes of stability occur between the 4th and 8th day.

Keywords

biosensor, receptor layer, stability

Bibliography

  1. Kłos-Witkowska A., Biosensory, „Pomiary Automatyka Robotyka”, R. 19, Nr 3, 2015, 37–40, DOI: 10.14313/PAR_217/37.
  2. Kłos-Witkowska A., Ewolucja i rozwój biosensorów – problemy i perspektywy. „Pomiary Automatyka Kontrola”, R. 60, Nr 12, 2014, 1178–1180.
  3. Mosińska L., Fabisiak K., Paprocki K., Kowalska M., Popielarski P., Szybowicz M., Stasiak A., Diament jako materiał przetwornikowy do produkcji biosensorów. „Przemysł Chemiczny”, R. 92, Nr 6, 2013, 919–923.
  4. Shrisha N., Jain A., Jain A., Enzyme Immobilization: An Overview on Methods, Support Material, and Applications of Immobilized Enzymes. “Advances in food and nutrition research”, No. 79, 2016, 179–211, DOI: 10.1016/bs.afnr.2016.07.004.
  5. Sarika C., Rekha K, Narasimha Murthy B., Studies on enhancing operational stability of a reusable laccase-based biosensor probe for detection of ortho-substituted phenolic derivatives. “3 Biotech”, No. 5, 2015, 911–924. DOI: 10.1007/s13205-015-0292-7.
  6. Ertürk G., Berillo D., Hedström M., Mattiasson B., Microcontact-BSA imprinted capacitive biosensor for real-time, sensitive and selective detection of BSA. “Biotechnology Report”, Vol. 3, 2015, 65–72, DOI: 10.1016/j.btre.2014.06.006.
  7. Lin CH., Lee M., LEE W., Bovine serum albumin detection and quantitation based on capacitance measurements of liquid crystals, “Applied Physics Letters”, Vol. 109, No. 3, 2016, DOI: 10.1063/1.4962169.
  8. Yu J., Chen Y., Xiong L., Zhang X., Zheng Y,. Conductance Changes in Bovine Serum Albumin Caused by Drug-Binding Triggered Structural Transitions, “Materials” (Basel). 12(7), 1022, DOI: 10.3390/ma12071022.
  9. Takeda K., Wada A., Yamamoto K., Moriyama Y., Aoki K., Conformational change of bovine serum albumin by heat treatment, “Journal of Protein Chemistry”, 8(5), 1989, 653–659.
  10. Kłos-Witkowska A., Akhmetov B., Zhumangalieva N., Karpinskyi V., Gancarczyk T., Bovine Serum Albumin stability in the context of biosensors, ICCAS 2016: 16th International Conference on Control, Automation and Systems. Korea, 2016; 976-980, DOI: 10.1109/ICCAS.2016.7832427.
  11. Kłos-Witkowska A., Martsenyuk V., Study of improvement of biosensor matrix stability. Engineer of the XXI Century. Editors names: S. Zawiślak, J. Rysińki. Springer book: Chapter 13, 2020, 153–161, DOI: 10.1007/978-3-030-13321-4_13.
  12. Hongliang X., Nannan Y., Haoran X., Tiansh W., Guiying L., Zhengqiang L., Characterization of the Interaction between Eupatorin and Bovine Serum Albumin by Spectroscopic and Molecular Modeling Methods. “International Journal of Molecular Sciences”, Vol. 14, 2013, 14185–14203, DOI: 10.3390/ijms140714185.
  13. Michnik A., Michalik K., Drzazga Z., Effect of UVC radiation on conformational restructuring of human serum albumin, “Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology”, Vol. 90, 2008, 170–178, DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2007.12.007. 14. Polk C., Postow E., Handbook of Biological Effects of Electromagnetic Fields, Third Edition – 2 Volume Set, 1995 by CRC Press.